タンパク質の２次構造ペプチド結合によりアミノ酸が複数連結すると、局所的に規則的な立体構造をとります。これを２次構造と呼びます。ほとんどのタンパク質は複数の２次構造からなっており、タンパク質の立体構造を理解するためには、まず２次構造の特徴を知っておく必要があります。代表的な２次構造にはヘリックス、シートそしてターンがあります。 ①α-ヘリックスのモデルを作る (a)に示すように、N 末端側にある残基（n 番目）の主鎖 O 原子とその残基から４番目の残基（n+4 番目）の主鎖 N 原子を水素結合でつなぎます。α-ヘリックスは右巻きらせんですから、N 末端から C 末端に向かって時計回りに巻くようにして下さい。n+3 番目の主鎖 N 原子と水素結合を作ると 310-ヘリックスに、 n+5 番目の主鎖 N 原子と水素結合を作るとπ−ヘリックスになります。 (a) α-ヘリックスの作り方（写真） ②β−シートのモデルを作る (b)に示すように伸びたポリペプチド鎖は β-ストランドと言います。この β-ストランドでは、ペプチド鎖の上下両側に主鎖の O と NH が並びます。二本の βストランドを N 末と C 末が逆向きになるように並べると、これらの O と NH が向き合い、鎖の間に水素結合ができて、丈夫な構造ができます(c)。これを反平行βシート構造と言います。β-ストランドは２本以上あっても構いません。βストランドが同じ方向に並んでシートを作ることもあり、その場合には平行βシート構造が作られます(d)。 β-シート構造は実際には平面ではなく「ひだ」が寄った構造ですが、モデルを作る時には力を加えずに自然に連結するだけで、この「ひだ」状の構造は作れます。 (b)β-ストランドの構造（１本の β-ストランド構造の写真） (c)反平行β-シート（写真） (d) 平行β-シート（写真） ③コラーゲンヘリックス３本のポリペプチド鎖を、下図に従って組み立てます。NH----O=C は水素結合を表します。１４０９１０コラーゲンヘリックス２１ H C ＮＣＣ N ＣＣＣＣＣ OH ＨＣＣ２１ H B ＮＣ H ＮＣ H H ＣＮＣ H H O ＣＮＣ H H H ２ H O R (Ala) ＣＣＣ H O ＣＣ H H O O H ＣＮＣＣＮＣＣ N Ｃ H H H Ｃ HYP H Ｃ５４ H ＣＣＣ N Ｃ H ＣＣＣ７ H O H O O Ｃ N ＣＣＣＣＣＣ OH Ｈ８９ H O ＣＮＣＣ N Ｃ H ＣＣ H Ｃ H O Ｃ N ＣＣ O ＣＣＨ H O Ｃ N ＣＣＣＨＣＣＨ OH ８７６Ｃ H ９Ｈ O Ｃ H O ＣＮＣＣＣ N ＣＣ N Ｃ H H O ６ OH Ｃ５ＣＮＣ P Ｃ OH ３ O Ｃ N ＣＣ N Ｃ４ＣＮＣ R (Reu) H O ８７６ OH H O H O H ＣＮＣ１ A H O ３ H O H H H O Ｃ N Ｃ H H H O ５４３ H O H O ９ O H O ＣＣＮＣＣ N ＣＣ N Ｃ H ＣＣＣＣＣ OH Ｈ H Ｃ