酵素とは

酵素とは
１）生体内での化学反応を触媒する（たんぱく質）である。
２）酵素と結びつき、変化を受ける物質を（基質；Substrate）という。
３）特徴は（微量で作用する）、（反応効率が高い）、（選択性が高
い（基質特異性））などが挙げられる。
４）基質の（活性化エネルギーを小さく）する。
５）酵素は反応しやすいｐＨ域がある（至適pH）。
６）酵素は反応しやすい温度域がある（至適温度）
酵素の分類（１）
酵素はその触媒反応の形式によって、６つに分類される。
１）酸化還元反応（Oxidoreductase）
還元された
H H
H H
酸化された
O
O2
デヒドロゲナーゼ群・シトクロム群・
オキシダーゼ群 etc.
酵素の分類（２）
２）転移酵素（Transferase）
アシル基転移酵素・キナーゼ群（リン酸基転移酵素）・アミノ基転移酵素
３）加水分解酵素（Hydrolase, Hydrase）
OH H
H2O
たんぱく質分解酵素・脂質分解酵素・糖質分解酵素 etc.
酵素の分類（３）
炭酸ヒドラーゼ、
ピルビン酸デカルボキシラーゼ
etc
４）脱離酵素（Lyase）
５）異性化酵素（Isomerase）
グルコース-6-リン酸イソメラーゼ
etc
６）合成酵素（Ligase, Synthetase）
+ ADP + Pi
ATP
酵素反応
基質
（S）
基質
酵素（E）
酵素基質複
合体（ES）
酵素（E）
生成物（P）
E + S
ES
E + P
基質特異性とは
簡単にいうと・・・酵素と基質は凸と凹（または鍵と鍵穴）の関係
基質A
基質B
○
×
活性中心
酵素
酵素の補酵素とアイソ（エン）ザイム
１）酵素の種類によっては、たんぱく質の部分だけでは、酵素とし
て働かないものがある。酵素の機能を発揮するのに必要なたん
ぱく質以外の因子を（補因子（Cofactor））という。
２）補因子の結合するたんぱく質部分を（アポ酵素）という。（アポ
酵素）と補因子が結合したものを（ホロ酵素）という。
３）同じ基質に作用し、同じ反応をする酵素を電気泳動などで分
けると、何種類かに分けられる。これらを（アイソ（エン）ザイム）と
いう。
アポ酵素とホロ酵素
補因子
基質
（S）
基質
（S）
酵素
アポ酵素（不活性型）
ホロ酵素（活性型）
基質
（S）
酵素基質複合型
１）アポ酵素に緩やかに結合するもの
・補酵素・・・ビタミン関連物質が多い。例）NAD+ NADP+
・金属イオン
２）アポ酵素に強く結合するもの（アポ酵素と共有結合している）
・補欠分子族・・・ビオチンリポ酸
アイソ（エン）ザイムの代表例
１）乳酸デヒドロゲナーゼ：１型～５型の５種類があり、各組織ごとに
分布が異なる。
２）アルカリホスファターゼ：肝臓、骨、胎盤、小腸由来のものがある。
３）アミラーゼ：唾液型と膵液型の２種類がある。
４）クレアチンキナーゼ：骨格筋型、脳型、心筋型の３種類がある。
５）酸ホスファターゼ：前立腺とその他の組織由来の２群がある。
６）アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ：細胞内局在性がことなり、
可溶性画分とミトコンドリア画分の２種類がある。
７）アルドラーゼ：Ａ型とＢ型の２種類が存在する。

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