CV Matthias Rief

Curriculum Vitae Prof. Dr. Matthias Rief Name: Matthias Rief Forschungsschwerpunkte: Biomoleküle, Proteine, Selbstorganisation, Proteinstrukturen, Faltung von Proteinen Matthias Rief ist Biophysiker, er erforscht die Physik einzelner Biomoleküle. Sein besonderes Interesse gilt selbstorganisierenden Mechanismen bei Proteinen. Mit seiner Arbeitsgruppe hat er Techniken entwickelt, mit deren Hilfe die mechanischen Eigenschaften einzelner Proteine untersucht werden können. Mathias Rief will mit seiner Forschung die Faltung von Proteinen und die Funktion dieses Prozesses aufklären. Akademischer und beruflicher Werdegang seit 2003 Professor für Molekulare Biophysik an der Technischen Universität München 2002 ‐ 2003 Professor (C3) an der Ludwig Maximilians‐Universität München 2000 ‐ 2001 Gastprofessor an der Ludwig Maximilians‐Universität München 1998 ‐ 2000 Postdoc an der Stanford University, USA Promotion an der Ludwig Maximilians‐Universität München Studium der Physik an der Technischen Universität München Projektkoordination, Mitgliedschaft in Verbundprojekten seit 2012 DFG‐Projekt „Mechanische Kontrolle von Enzymkonformationen“, Teilprojekt zu SFB 1035 „Kontrolle von Proteinfunktion durch konformationelles Schalten“ seit 2010 Sprecher des DFG Sonderforschungsbereichs SFB 863 „Kräfte in biomolekularen Systemen“ Nationale Akademie der Wissenschaften Leopoldina www.leopoldina.org 1 seit 2010 DFG‐Projekt „Mechanik der Proteinfaltung“, Teilprojekt zu SFB 863 „Kräfte in biomolekularen Systemen“ seit 2010 DFG‐Projekt „Mechanik von Chaperonen“, Teilprojekt zu SFB 863 „Kräfte in biomolekularen Systemen“ seit 2010 DFG‐Projekt „Mechanics of Z‐disc Proteins“ Teilprojekt zu FOR 1352 “Structure, Function and Regulation of the Myofibrillar Z‐disc Interactome“ 2010 ‐ 2014 DFG‐Projekt „Mechanik der Zertrennung von Mikrotubuli“, Teilprojekt zu SFB 863 „Kräfte in biomolekularen Systemen“ 2003 ‐ 2009 DFG‐Projekt „Kraftinduzierte Konformationskinetik in Motorproteinen“, Teilprojekt zu SFB 486 „Manipulation von Materie auf der Nanometerskala“ 2002 ‐ 2007 DFG‐Projekt „Einzelmolekül‐Mechanik von Zytoskelettproteinen“, Teilprojekt zu SFB 413 „Dynamik und Regulation zytoskelettabhängiger Bewegungsvorgänge“ Auszeichnungen und verliehene Mitgliedschaften seit 2014 Mitglied der Nationalen Akademie der Wissenschaften Leopoldina 2003 Nanowissenschaftspreis 2000 Heinz Maier‐Leibnitz‐Preis der Deutschen Forschungsgemeinschaft 1999 Jahrespreis der Deutschen Gesellschaft für Biophysik 1999 Promotionspreis der Ludwig Maximilians‐Universität München Forschungsschwerpunkte Matthias Rief ist Biophysiker, er erforscht die Physik einzelner Biomoleküle. Sein besonderes Interesse gilt selbstorganisierenden Mechanismen bei Proteinen. Mit seiner Arbeitsgruppe hat er Techniken entwickelt, mit deren Hilfe die mechanischen Eigenschaften einzelner Proteine untersucht werden können. Mathias Rief will mit seiner Forschung die Faltung von Proteinen und die Funktion dieses Prozesses aufklären. Proteine (Eiweißmoleküle) sind die Maschinen der Zelle, sie sind für fast alle biologischen Prozesse verantwortlich. Sie müssen sich allerdings zu einer definierten dreidimensionalen Struktur falten, damit sie ihre vielfältigen Funktionen im Körper wahrnehmen können. Fehlfunktionen in der Proteinfaltung haben schwerwiegende Folgen, sie spielen eine entscheidende Rolle bei Krankheiten wie Diabetes, Mukoviszidose, Parkinson und Alzheimer. Matthias Rief will die Faltungsprozesse besser verstehen. Er will wissen: Wie kommen Proteine in ihre dreidimensionale Form? In welchen Schritten vollzieht sich die Faltung und Entfaltung? Denn bis zu ihrer endgültigen Form folgen die Proteine vielen Pfaden. Mit seiner Nationale Akademie der Wissenschaften Leopoldina www.leopoldina.org 2 Arbeitsgruppe hat Rief eine optische Laserpinzette entwickelt, mit der sich Proteine auseinanderziehen und wieder verknäueln lassen. Mit dieser Methode können die Phasen des Faltungsprozesses eines einzelnen Moleküls kontinuierlich gemessen werden. In weiteren Arbeiten setzt Matthias Rief gezielt mechanische Kräfte ein, um die Faltungspfade und Faltungskinetik von Proteinen bewusst zu beeinflussen. Mit kraftspektroskopischen Techniken will er dadurch die Rolle von Knoten während des Faltungsprozesses analysieren und den Einfluss von Molekülen klären, die an ein Protein binden (Liganden) und dadurch Folgereaktionen auslösen. Wenn diese grundlegenden Mechanismen weiter aufgeklärt werden, können auch Krankheitsprozesse, bei denen Fehler in der Proteinfaltung eine Rolle spielen, besser verstanden werden. Nationale Akademie der Wissenschaften Leopoldina www.leopoldina.org 3

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