06P014_伊藤学

平成 24 年度新潟薬科大学薬学部
年度新潟薬科大学薬学部卒業研究
新潟薬科大学薬学部卒業研究Ⅱ
卒業研究Ⅱ
論文題目
穀物アレルギー発現機構について
Considerati
Consideration of Mechanism of Grain Allergies
薬化学研究室
薬化学研究室 6 年
06P014
06P014
伊藤学
（指導教員：杉原
（指導教員：杉原多公通）
公通）
要旨
穀物によるアレルギーの報告は日本国内のみならず世界中で報告されている．穀物アレ
ルギーの原因は食品中に含まれるタンパク質が原因であることが多い．小麦，大豆，ソバの
アレルギー報告が多いタンパク質のアミノ酸組成を調べたところ，小麦ではグルタミンの含有
率が高く，大豆とソバではリジンの含有率が高かった．リジンはグルタミン酸と架橋を形成す
るため，グルタミンは凝集により消化酵素による分解が効率的に進行せず，高分子のタンパ
ク質のまま体内に取り込まれ，それを異物と認識しアレルギー反応が起こることが考察され
た．
キーワード
1．穀物アレルギー
4．凝集
2．アミノ酸組成
3．架橋
目次
１．はじめに
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
２．穀物に含まれるタンパク質と構成アミノ酸の比較
３．特定のアミノ酸だけにみられる変性機構
３－１．リジンにみられる特徴的な性質と変性
・・・・・・・・・・・・・・・・
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
2
6
7
9
３－２．グルタミンにみられる特徴的な性質と変性・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
10
４．加水分解酵素によるペプチド結合切断の構造的特徴
11
・・・・・・・・・・・・・・
５．おわりに
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
13
謝辞
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
14
引用文献
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
15
論文
１．はじめに
穀物は，人口の増加とともに栽培が始まり食べられるようになった．ヒトは元々，狩猟と
採集によって食べ物を確保し，必要な栄養素を摂取してきた．しかし人口が増加するに
従い，必要な食料の量も増加し，狩猟と採集だけでは必要な栄養素を摂取することが難
しくなった．そこで安定した食料を確保するために穀物などの栽培が始まった．穀物は比
較的容易に栽培が可能なこと，長期保存が可能な点から各地で栽培され，現在も世界中
で栽培され食されている．
穀類はイネ科 (Poaceae)，マメ科 (Fabaceae)，タデ科 (Polygonaceae) が属しており，
イネ科の種にはイネ属 (oryza) の O．sativa，コムギ属 (Triticum) の T．aestivum，
オオムギ属 (Hordeum) の H．Vulgare，トウモロコシ属 (Zea) の Z．mays，マメ科の
種にはダイズ属 (Glycine) の G．max，インゲンマメ属 (Phaseolus) の P．vulgaris，
タデ科の種にはソバ属 (Fagopyrum) の F．esculemtum などがある．穀物はタンパク
質，脂質，炭水化物，無機質，ミネラルの 5 大栄養素を含み，肉類と比べ炭水化物が多く
含まれているためヒトのエネルギー源として食されている 1．穀物は生で食されることは少
なく，多くは加熱処理，乾燥処理，こねるなど加工してから食される．
穀物アレルギーは発症するまでに 2 時間以内で発症することが多く，IgE を介する即時
型がほとんどである 1．嘔気，腹痛，嘔吐，下痢が起こる消化器症状，口腔，口唇，咽頭
部に掻痒感を生じる口腔症状，皮膚が赤くなり，掻痒感が生じる皮膚症状，循環器症状
による血圧低下や呼吸器症状などの症状がおこる全身性アナフィラキシーなどがある
2, 3．
一度アレルギーになると完治しない場合があり，一生アレルゲンを避け続ければならない
が，穀物アレルギーは穀物の汎用性から避け続けることは難しい．
穀物アレルギーの原因は食品中に含まれているタンパク質とされている．タンパク質は
アミノ酸のアミノ基とカルボシ基が水分を放出して生じるペプチド結合により繋がった重合
体である．食事によりタンパク質を摂取する際，最初は胃で分解される 4, 5．胃は食べ物の
匂いや胃に食べ物が侵入すると塩酸を分泌してタンパク質分解酵素前駆体であるペプ
シノーゲンを活性型のペプシンに変換し，ペプチド結合を加水分解する．加水分解により
生じたペプチドは十二指腸で膵臓から分泌されるトリプシン，キモトリプシン，カルボキシ
1
ペプチダーゼ，小腸でアミノペプチダーゼやペプチダーゼなどにより，ペプチド結合はさ
らに加水分解され，アミノ酸となる 6, 7．以前は全てのタンパク質はアミノ酸まで分解されて
から吸収されると考えられていたが腸管上皮細胞にある Peptide transporter 1 と名付
けられたトランスポーターが発見され，ジペプチド，トリペプチドでも吸収されることが分か
った 8．また未分解のまま小腸まで到達したタンパク質もエンドサイト‐シスにより吸収され
るという報告もあり，アレルゲンとされるタンパク質はエンドサイト‐シスにより体内に侵入し，
アレルギー反応を引き起こす可能性があることが示唆されてる 9．
穀類は熱を加えるなどの加工処理を行ってから私たちの食卓に並ぶため，それにより
変性され，タンパク質の立体構造がすでに変化している可能性がある．Ma らはソバに含
まれるグロブリンを抽出し，それを 50℃~110℃まで加熱したときの二次構造の変化をフ
ーリエ変換赤外分光法により調べ，βシート構造の著名な減少，ランダムコイル構造の著
名な増加を観察したと報告した (Table 1) 9．
Table 1 : Secondary structure content of buckwheat globulin
以上のことからアレルゲン性発現にはタンパク質の変性によって引き起こされるのではな
いかと考え調査を始めた．
2
２．穀物に含まれる
２．穀物に含まれるタンパク
穀物に含まれるタンパク質と構成アミノ酸の比較
タンパク質と構成アミノ酸の比較
食品成分表から穀類，いも類，種実類，豆類，魚類，肉類，卵類，生乳の食品可食部
100 g 当たりのアミノ酸組成から各食品中に含まれる各アミノ酸の含有率を調べたところ，
イネ科の小麦，大麦，とうもろこしは，グルタミンとグルタミン酸の混合物とプロリンの割合
が他の食品と比べ 10%程高いことが分かった(Table
(Table 1) 10．
Table 1 : 食品可食部 100 g 当たりのアミノ酸組成（mol%）
小麦
大麦
Ile
3.7
3.3
Leu
6.7
Lys
とうもろ
アーモ
そば
大豆
3.6
3.8
4.9
4.0
4.8
6.5
14.6
6.8
7.9
6.9
7.8
1.6
2.7
1.5
5.4
5.9
2.8
8.4
Met
1.5
1.2
2.1
1.8
1.4
0.8
2.7
Cystine
1.1
1.2
1.2
1.4
0.9
0.8
0.6
Phe
4.1
4.1
4.0
3.7
4.3
3.9
3.0
Thr
2.3
1.9
2.6
1.9
2.6
2.1
2.5
Thr
2.7
3.4
3.3
4.3
4.2
3.1
4.9
Trp
0.6
0.7
0.3
1.0
0.9
0.6
0.8
Val
4.6
4.9
4.9
5.9
5.5
5.1
5.8
His
1.9
1.7
2.4
2.3
2.5
2.2
8.2
Arg
2.5
2.6
1.9
7.1
5.7
7.8
4.2
Ala
3.9
4.6
11.1
6.3
6.4
6.1
8.2
Asx
3.3
4.6
5.3
10.1
11.8
10.3
9.5
Glx
32.0
23.0
19.0
16.8
16.0
22.5
12.3
Gly
5.9
5.9
4.9
10.5
7.6
11.3
7.8
Pro
16.2
14.1
12.7
4.7
6.2
5.0
3.9
Ser
5.5
4.6
4.9
6.3
6.1
4.7
4.6
こし
ンド
まぐろ
またアレルギー発症報告件数の多い小麦，大豆，そばに含まれるタンパク質のアミノ酸組
成，アミノ酸配列を調べた（
（Table 2）
(Fig. 1) , 11, 12, 13, 14,15,16,17.
2），(Fig.
3
Table 2 : 食品に含まれるタンパク質中のアミノ酸組成（%）
食品名
タンパク質
小麦
α‐グリアジン γ‐グリアジン
食品中の
タンパク質
ω‐5 グリアジン
40%
HMW－
グルテニン
20%
含有率
Ile
4.9
5.1
4.8
0.5
Leu
8.3
6.2
3.4
4.9
Lys
0.3
1.1
0.9
0.9
Met
0.8
2.2
0.7
0.4
Cys
2.3
2.9
0
0.5
Phe
4.1
5.1
9.3
0.4
Tyr
3.4
1.1
0.7
5.3
Thr
1.5
2.5
0.7
2.9
Trp
0.3
1.1
0.0
1.2
Val
4.9
5.4
0.5
2.8
His
2.3
1.8
1.4
0.5
Arg
1.9
0.7
0.9
1.3
Ala
3.4
2.5
1.1
3.7
Asn
2.6
1.4
0.2
0.0
Asp
0.3
0.7
0.2
2.0
Gln
34.0
34.0
50.1
34.1
Glu
1.9
1.1
1.8
2.0
Gly
2.6
2.9
0.7
19.0
Pro
14.3
16.0
18.9
13.0
Ser
5.2
6.1
3.0
5.9
4
食品名
食品中のタンパ
ク質
大豆
そば
グリシリン β‐コングリシニン
BW 10 KD
BW 16 KD
食品中の
タンパク質
37%
28%
Ile
4.9
4.5
0.2
4.7
Leu
8.1
7.7
6.0
8.7
Lys
5.7
6.9
6.0
8.7
Met
1.3
0.6
18.8
7.4
Cys
1.7
0.8
7.5
6.7
Phe
5.5
4.8
0.8
2.0
Tyr
4.5
2.4
1.5
2.7
Thr
4.1
1.9
1.5
3.4
Trp
1.5
0.5
0.8
0.7
Val
4.9
5.0
2.3
4.7
His
2.6
3.4
2.3
0.7
Arg
8.8
6.8
9.0
6.7
Ala
4.0
4.3
4.5
6.0
Asn
6.4
6.3
0.8
2.7
Asp
4.4
4.3
6.8
5.4
Gln
9.1
8.5
6.0
2.7
Glu
8.3
13.0
10.0
11.4
Gly
5.0
4.8
6.8
7.4
Pro
6.9
5.6
1.5
2.0
Ser
6.5
7.6
5.3
5.4
含有率
BK 10 KD association number [EF488807]
BK 16 KD association number [DQ304682]
5
1
MVRVPVPQLQ PQNPSQQQPQ EQVPLMQQQQ QFPGQQEQFP PQQPYPHQQP FPSQQPYPQP
60
61
QPFPPQLPYP QTQPFPPQQP YPQPQPQYPQ PQQPISQQQA QQQQQQQQIL QQILQQQLIP 120
121 CRDVVLQQHN IAHASSQVLQ QSSYQQLQQL CCQQLFQIPE QSRCQAIHNV VHAIILHHHQ 180
181 QQQQQPSSQV SYQQPQEQYP SGQGSFQSSQ QNPQAQGSVQ PQQLPQFQEI RNLALQTLPA 240
241 MCNVYIPPYC STTIAPFGIF GTNYR
α‐グリアジン
1
NIQVDPSGQV QWLQQQLVPQ LQQPLSQQPQ QTFPQPQQTF PHQPQQQVPQ PQQPQQPFLQ
60
61
PQQPFPQQPQ QPFPQTQQPQ QPFPQQPQQP FPQTQQPQQP FPQQPQQPFP QTQQPQQPFP 120
121 QLQQPQQPFP QPQQQLPQPQ QPQQSFPQQQ RPFIQPSLQQ QLNPCKNILL QQCKPASLVS 180
181 SLWSIIWPQS DCQVMRQQCC QQLAQIPQQL QCAAIHSVVH SIIMQQQQQQ QQQQGMHIFL 240
241 PLSQQQQVGQ GSLVQGQGII QPQQPAQLEA IRSLVLQTLP SMCNVYVPPE CSIMRAPFAS 300
301 IVAGIGGQ
γ‐グリアジン
1
MKTFIIFVLL AMAMNIASAS RLLSPRGKEL HTPQEQFPQQ QQFPQPQQFP QQQIPQQHQI
60
61
PQQPQQFPQQ QQFLQQQQIP QQQIPQQHQI PQQPQQFPQQ QQFPQQHQSP QQQFPQQQFP 120
121 QQKLPQQEFP QQQISQQPQQ LPQQQQIPQQ PQQFLQQQQF PQQQPPQQHQ FPQQQLPQQQ 180
181 QIPQQQQIPQ QPQQIPQQQQ IPQQPQQFPQ QQFPQQQFPQ QQFPQQEFPQ QQQFPQQQIA 240
241 RQPQQLPQQQ QIPQQPQQFP QQQQFPQQQS PQQQQFPQQQ FPQQQQLPQK QFPQPQQIPQ 300
301 QQQIPQQPQQ FPQQQFPQQQ QFPQQQEFPQ QQFPQQQFHQ QQLPQQQFPQ QQFPQQQFPQ 360
361 QQQFPQQQQL TQQQFPRPQQ SPEQQQFPQQ QFPQQPPQQF PQQQFPIPYP PQQSEEPSPY 420
421 QQYPQQQPSG SDVISISGL
ω‐５グリアジン
6
1
MAKRLVLFVA VVVALVALTV AEGEASEQLQ CERELQELQE RELKACQQVM DQQLRDISPE
60
61
CHPVVVSPVA GQYEQQIVVP PKGGSFYPGE TTPPQQLQQR IFWGIPALLK RYYPSVTSPQ 120
121 QVSYYPGQAS PQRPGQGQQP GQGQQSGQGQ QGYYPTSPQQ PGQWQQPEQG QPGYYPTSPQ 180
181 QPGQLQQPAQ GQQPGQGQQG RQPGQGQPGY YPTSSQLQPG QLQQPAQGQQ GQQPGQGQQG 240
241 QQPGQGQQPG QGQQGQQPGQ GQQPGQGQQG QQLGQGQQGY YPTSPQQSGQ GQPGYYPTSS 300
301 QQPTQSQQPG QGQQGQQVGQ GQQAQQPGQG QQPGQGQPGY YPTSPLQSGQ GQPGYYLTSP 360
361 QQSGQGQQPG QLQQSAQGQK GQQPGQGQQP GQGQQGQQPG QGQQGQQPGQ GQPGYYPTSP 420
421 QQSGQGQQPG QWQQPGQGQP GYYPTSPLQP GQGQPGYDPT SPQQPGQGQQ PGQLQQPAQG 480
481 QQGQQLAQGQ QGQQPAQVQQ GQQPAQGQQG QQLGQGQQGQ QPGQGQQPAQ GQQGQQPGQG 540
541 QQGQQPGQGQ QPGQGQPWYY PTSPQESGQG QQPGQWQQPG QWQQPGQGQP GYYLTSPLQL 600
601 GQGQQGYYPT SLQQPGQGQQ PGQWQQSGQG QHGYYPTSPQ LSGQGQRPGQ WLQPGQGQQG 660
661 YYPTSPQQSG QGQQLGQWLQ PGQGQQGYYP TSLQQTGQGQ QSGQGQQGYY SSYHVSVEHQ 720
721 AASLKVAKAQ QLAAQLPAMC RLEGGDALSA SQ
HMW－グルテニン
1
61
121
181
241
301
361
421
481
MGKPFFTLSL
HPELQCAGVT
SRRGSRSQQQ
DQNPRVFYLA
FNTNEDTAEK
SHGKHEDDED
RPSRADFYNP
GKGRVRVVNC
DVFRAIPSEV
SSLCLLLLSS
VSKRTLNRNG
LQDSHQKIRH
GNPDIEHPET
LRSPDDERKQ
EDEEEDQPRP
KAGRISTLNS
QGNAVFDGEL
LSNSYNLGQS
ACFAITSSKF
LHLPSYSPYP
FNEGDVLVIP
MQQQQQQKSH
IVTVEGGLSV
DHPPQRPSRP
LTLPALRQFG
RRGQLLVVPQ
QVRQLKYQGN
NECQLNNLNA
QMIIVVQGKG
PGVPYWTYNT
GGRKQGQHQQ
ISPKWQEQED
EQQEPRGRGC
LSAQYVVLYR
NFVVAEQGGE
SGPLVNP
LEPDHRVESE
AIGFAFPGCP
GDEPVVAISL
QEEEGGSVLS
EDEDEDEEYE
QTRNGVEENI
NGIYSPHWNL
QGLEYVVFKT
GGLIETWNSQ
ETFEKPQQQS
LDTSNFNNQL
GFSKHFLAQS
QTPSYPPRRP
CTMKLHENIA
NANSVIYVTR
HHNAVSSYIK
60
120
180
240
300
360
420
480
グリシニン
1
61
RRHKNKNPFH FNSKRFQTLF KNQYGHVRVL QRFNKRSQQL QNLRDYRILE FNSKPNTLLL 60
PHHADADYLI VILNGTAILT LVNNDDRDSY NLQSGDALRV PAGTTYYVVN PDNDENLRMI 120
121 TLAIPVNKPG RFESFFLSST QAQQSYLQGF SKNILEASYD TKFEEINKVL FGREEGQQQG 180
181 EERLQESVIV EISKKQIREL SKHAKSSSRK TISSEDKPFN LRSRDPIYSN KLGKLFEITP 240
241 EKNPQLRDLD VFLSVVDMNE GALFLPHFNS KAIVVLVINE GEANIELVGI KEQQQRQQQE 300
301 EQPLEVRKYR AELSEQDIFV IPAGYPVVVN ATSDLNFFAF GINAENNQRN FLAGSKDNVI 360
361 SQIPSQVQEL AFPGSAKDIE NLIKSQSESY FVDAQPQQKE EGNKGRKGPL SSILRAFY
β‐コングリシン
7
1
MKLFLILAAA SLLIVASHAD SQMRSKCRKQ MRMMEPQLEQ CEGYMTMDMM DDDSMRGREC 60
61
RSEESCMRGC CLAMKEMDDE CMCEWMKMMV QQQRGEMGEE DMRMVMRKMK QLPNKCGMGH 120
121 MRCHMGIGTR DYE
BW 10 KD
1
MKLFIILATA TLLIAATQAT YPRDEGFDLG ETQMSSKCMR QVKMNEPHLK KCNRYIAMDI 60
61
LDDKYAEALS RVEGEGCKSE ESCMRGCCVA MKEMDDECVC EWMKMMVENQ KGRIGERLIK 120
121 EGVRDLKELP SKCGLSELEC GSRGNRYFV
BW 16 KD
小麦ではアレルギー症状報告件数の多いα，γ，ω‐5 グリアジン，アレルギー症状報告
があまりされていない HMW－グルテニンのいずれもグルタミン，プロリンの含有率が高く，
グルタミンが並ぶ配列が多い．またω‐5 グリアジンはフェニルアラニンの含有率が高く，
グルテニンはグリシンの含有率が高い．
大豆とそばはリジンの割合の割合が小麦，大麦，とうもろこしに比べて 2~3 倍多く含まれ
ている．大豆の総タンパク質中の 27.8%を占める大豆の主要抗原と言われているβ－コ
ングリジンにはリジンが 7%程含まれている．またソバのアレルギー反応の抗原である BW
10 KD，BW 16 KD もリジンが多く含まれている．グルタミンやリジンの含有率の高さ，あ
るいはアミノ酸配列がアレルゲンの原因となっていることが考えられる．
8
３．特定のアミノ酸だけにみられる変性機構
特定のアミノ酸だけにみられる変性機構
３－１．リジン
３－１．リジンに特徴的な性質と変性
リジンに特徴的な性質と変性
リジンは側鎖にアミノ基を持つ塩基性タンパク質である．側鎖にアミノ基を持つため等電
点は 9.74 と自然に存在するアミノ酸の中ではアルギニンに次ぎ 2 番目に高い．アミノ酸の
高次構造に関わる結合は水素結合，疎水相互作用，ファンデルワールス力などがあるが，
それらの結合は熱などでエネルギーを与えると結合が切れ，変性するが，変性前の状態
に戻ることがある．しかし，リジンはグルタミン酸側鎖のカルボキシ基とイオン結合を形成
することができ，水素結合などに比べ強い結合をつくることができる 18．
9
３－２．グルタミンに特徴的な性質と変性
グルタミンは側鎖にアミド基を持つアミノ酸である．側鎖にアミド基を持ち，タンパク質中
で水素結合を介した分子間の相互作用が報告されている 19．またアルツハイマー病やハ
ンチントン舞踏病の原因と考えられているアミロイドタンパク質はグルタミンを多く含むβ
シート構造をとるタンパク質 20 で，主鎖と側鎖のグルタミンとで水素結合を形成し凝集体
を形成する 21．
10
4．加水分解酵素によるペプチド結合切断の構造的特徴
ペプチド結合を加水分解する酵素はペプシン，トリプシン，キモトリプシン，エスタラー
ゼ，カルボキシペプチダーゼ，アミノペプチダーゼなどがある 22．各酵素は加水分解を行
うための活性中心を持っている．ペプシンはアスパラギン酸 2 個が活性中心であるエンド
ペプシダーゼである．ペプシンは胃に存在するペプチド結合加水分解酵素で，塩酸によ
りペプシン前駆体であるペプシノーゲンから変換される．Veerapandian らは
endothiapepsin（EC3. 4. 23. 6）と difluorostatone を含む tripeptide renin inhibitor
（CP-81. 282）の複合体結晶を X 線解析し，ペプシンの加水分解機構を提唱した 23（Fig.
2）．ペプシンの活性部位である Asp 32 と Asp 215 のカルボキシ酸素は水分子の水素と
水素結合を形成し，水分子の酸素の求核性を高め，アミド炭素に対して求核攻撃を行い，
ペプチド結合を切断する．
NH
R
R'
R
NH
O
O
O
H
H
O
H
O
H
O
O
H2N
H
H
O
O
COOH
O
O
COOH
O
NH2
H2N
COOH
H2N
COOH
Asp 215
Asp 32
R'
Asp 32
Asp 215
(1)
(2)
R
O
H
O
O
NH2R'
H
O
NH
O
O
H
O
R'
H
H
O
O
COOH
COOH
O
O
H2N
R
O
NH2
COOH
NH2
H2N
COOH
Asp 32
(4)
Asp 32
Asp 215
(3)
11
Asp 215
Gordon らはペプシンが Phe-Phe や Phe-Tyr 間のペプチド結合を効率的に加水分解す
ることを報告し，側鎖が芳香族であるアミノ酸とペプシンは相性が良いことを示唆した 24
（Table 2）
2）．
Table 2 : Kinethics of Pepsin Action on Synthetic Substarate a
Substrate
（mM）b
Enzyme
（µM）
Kcat
（102/sec）c
KM
（mM）
Kcat/KM
（102/sec・mM）
Z-His-Ala-Phe-OMe
0.3-3.4
8.1
0.23 ± 0.02
1.7 ± 0.3
0.1
Z-His-Leu-Phe-OMe
0.2-1.0
2.7
1.7 ± 0.2
0.5 ± 0.1
3.4
Z-His-Met-Phe-OMed
0.05-0.7
8.1
0.96 ± 0.06
0.51 ± 0.06
1.9
Z-His-Phe-Phe-OMe
0.05-0.1
0.27
17 ± 1
0.33 ± 0.04
52
Z-His-Tyr-Phe-OMed
0.1-1.0
13.6
0.9 ± 0.1
0.30 ± 0.06
3.0
Z-His-Phe-Ala-OMe
0.3-3.6
8.1
0.37 ± 0.04
1.8 ± 0.4
0.2
Z-His-Phe-Val-OMe
0.1-3.3
8.1
0.38 ± 0.04
0.5 ± 0.1
0.8
Z-His-Phe-Ile-OMe
0.1-3.3
8.1
0.7 ± 0.1
0.4 ± 0.1
1.8
Z-His-Phe-Leu-OMe
0.2-1.0
13.6
0.52±0.02
0.5 ± 0.1
1.0
Z-His-Phe-Met-OMed
0.06-1.5
8.1
1.4±0.1
0.9 ± 0.1
1.6
Z-His-Phe-Tyr-OMed
0.05-1.1
0.54
17±2
0.29 ± 0.06
59
Substrate
a
Formate buffer（0.04M，pH 4.0），37°．b Range of substrate concentration ;
the number s in parenthese denote the number of runs．c Pepsin concentration.
d Data
from Hollands et al．
このようにタンパク質加水分解酵素には切断する箇所に対する傾向がみられる．しかし変
性を受け架橋構造などをとる構造は切断することが難しく，分解されずアレルゲンとなる
可能性がある．
12
５．おわりに
タンパク質はプロテアーゼによって加水分解されることで最終的にアミノ酸まで分解さ
れ，異化により再びペプチド結合を作り，体のあらゆるところで利用される．しかし分解が
うまくいかずに，吸収されてしまったタンパク質は異物として認識され抗原抗体反応を引
き起こす可能性がある．そのため高分子のまま血中に入り，抗原抗体反応を引き起こす
可能性がある．
穀物は私たちの食生活で見ない日はないほど汎食される食料である．アレルギー発現
機構の解明により，原因を取り除くことができれば食物アレルギーで苦しむ患者様の生活
の質の向上，原因物質を含まぬよう毎日考えて食事を作る家族の負担も軽減することが
期待できる．
13
謝辞
本論文を書くにあたり，多大な労力を割き指導してくださった杉原多公通教授に感謝
申し上げます．
14
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