Struttura delle proteine

Struttura proteine-A_____________________________________________________________1
STRUTTURA DELLE PROTEINE..........................................................................................3
Aminoacidi........................................................................................................4
Il legame peptidico............................................................................................9
STRUTTURA SECONDARIA.............................................................................................12
Struttura -elica..............................................................................................12
Struttura beta.................................................................................................15
Strutture non ripetitive (-turns).......................................................................19
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Struttura delle proteine
Le proprietà di una proteina sono in gran parte determinate dalla
sua STRUTTURA TRIDIMENSIONALE.
Struttura Primaria: la sequenza di Aa
Struttura secondaria: strutture tenute insieme da legami-H
Struttura terziaria: struttura tridimensionale
Struttura
Quaternaria:
emoglobina)
proteine
con
più
subunità
(es.
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Aminoacidi
 20 Aminoacidi standard (entrano a far parte delle proteine)
 sono tutti -aminoacidi (il gruppo amminino primario è sul
carbonio ) eccetto la Prolina che è un -imminoacido.
In soluzione a pH fisiologico Forma zwitterionica (dipolare)
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Il legame peptidico
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Grafico di Ramachandran
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Struttura secondaria
 -elica
 foglietto 
Struttura α-elica
n= n° di residui di Aa per ogni giro dell’elica
p= passo dell’elica
In natura TUTTE eliche destrorse
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α-elica  Stabilizzata da legami-H intracatena fra:
 protoni ammidici
 ossigeni carbonilici
α-elica:
n=3.613
(13 atomi fra i 2 atomi che fanno il
ponte a H)
p= 5.4 Å
Legami H fra C=O del residuo
n ed il gruppo N-H del residuo
(n+4)
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Vari tipi di -elica
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Struttura beta
Stabilizzati da legami-H fra gruppi C=O e N-H dei legami
peptidici intercatena (fra catene polipeptidiche affiancate)
Struttura antiparallela è più stabile
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Nelle proteine globulari si ritrovano solitamente da 2 a 15 catene
polipeptidiche in un foglietto beta.
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Connessione fra polipeptidi adiacenti di un foglietto beta
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Strutture non ripetitive (β-turns)
Collegano 2 tratti  o .
il tipo I e il tipo II differiscono una rotazione di 180° dell'unità
peptidica che unisce il residuo 2 al 3.
si trovano molto spesso fra questi 4 componenti la Gly e la Pro
la prima perchè è piccola la Pro perchè è in grado con l'N
imminico di formare un legame peptidico cis (che si adatta bene
ad un cambio di direzione stretto)
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oltre il 99.95% dei legami peptidici di Aa diversi dalla PRO si
trova in trans.
Invece, ben il 6% dei legami peptidici in cui c'è la PRO si trova
in cis!
c'è un enzima la peptide prolil cis-trans isomerasi (PPI)
che catalizza l'interconversione dei legami peptidici cis e trans
della prolina, favorendo se necessario la forma cis. (è una
chaperonina)

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