5.3 Das Häm-Molekül 5.3 Das Häm-Molekül, ein Porphyrin-Eisen-Komplex Häm bzw. Hämin besteht aus einem Porphyrin-Ring mit koor27 dinativ gebundenem Eisen-Kation im Zentrum. 2+ Häm Porphyrin mit Fe Ferro oder Eisen(II) Hämin Porphyrin mit Fe Ferri oder Eisen(III) Häm (bzw. Hämin) ist die prosthetische Gruppe von Proteinen für ... 3+ • O2-Transport und O2-Speicherung Hämoglobin und Myoglobin • Elektronen-Übertragung in Redoxketten in Redoxsystemen: 2+ RED / O X = Häm / H ämin = Fe 3+ /Fe Cytochrome der mitochondrialen Atmungskette • Elektronen-Übertragung auf O2 Cytochrom-Oxidase, Schlussenzym der Atmungskette Cytochrom-P450 in Monoxygenasen Cytochrom-b5 in Methämoglobin-Reduktase • Peroxid-Stoffwechsel Katalase und Peroxidasen (nicht Glutathion-Peroxidase) Protoporphyrin Im Porphyrin sind 4 Pyrrol-Ringe über Methin-Brücken (=CH_) verknüpft. Das ergibt ein planares Ringsystem aus konjugierten Doppelbindungen. Die Bindungselektronen schwingen zwi28 schen zwei mesomeren Grenzstrukturen, was den Ring hydrophob und äußerst stabil macht (mesomerie-stabilisiert). Um ihn aufzubrechen, ist eine dreifache Attacke durch Sauer29 stoff erforderlich. Mit den konjugierten Doppelbindungen hängt auch die Licht30 absorption bei 400 nm zusammen sowie die purpurfarbene Fluoreszenz, die den Porphyrinen ihren Namen gegeben hat. Diese Fluoreszenz bewirkt die Photosensibilisierung der Haut, 31 wenn abnorme Porphyrine sich dort anhäufen (Porphyrie). Es gibt mehrere Porphyrine; sie unterscheiden sich in Art und Anordnung der Seitenketten. Beim Häm ist es das Protoporphyrin IX, dessen Ring folgende Seitenketten trägt: 4 Methyl 2 Vinyl 2 Propionyl in der Anordnung M V P –CH3 –CH=CH2 –CH2–CH2–COOH —M-V—M-P—P-M—M-V— Zwei Propionyl-Gruppen sind benachbart. Sie sind dissoziiert. Das Häm trägt somit auf einer Seite des planaren Ringes 2 negative Ladungen. Auf dieser schmalen Seite ist das Molekül hydrophil; alle anderen Seiten sind hydrophob. 5 – 13
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