Arbeitsblatt zum Seminar "Enzymkinetik" Folgende Aufgaben dienen zur Vorbereitung des Seminars. Machen Sie sich bitte zu den einzelnen Fragen Notizen! Fragen zur Lernkontrolle Bioenergetik und Grundlagen der enzymatischen Katalyse 1. Was ist der Unterschied zwischen Thermodynamik und Kinetik? 2.1 Was verstehen Sie unter ∆G, ∆G0, ∆G0' und ∆G++, welche der genannten Größen wird durch die Anwesenheit eines Enzyms verändert? 2.2 Welcher Bindungstyp ist bei Adenosin-5´-triphosphat (ATP) energiereich? 2.3 Erklären Sie das Prinzip der energetischen Kopplung von endergonen mit exergonen Reaktionen! 3. Was sind Isoenzyme? Geschwindigkeit von Enzymreaktionen und deren Beeinflussung 4.1 Erläutern Sie den Einfluss von Temperatur, pH-Wert, Enzym- und Substratkonzentration auf die Geschwindigkeit einer Enzymreaktion. 4.2 Markieren Sie die charakteristischen Konstanten der Michaelis-Menten-Gleichung in einer Graphik, die den Einfluss der Substratkonzentration auf die Geschwindigkeit einer Enzymreaktion beschreibt! 5. Vervollständigen Sie folgende Tabelle zur Beschreibung enzymatischer Inhibitoren Hemmtyp Angriffsort des Inhibitors Art der Bindung Einfluß auf Vmax KM 6. Erklären Sie Kooperativität und Allosterie! 7. Am Anfang eines Stoffwechselweges steht (meist) ein "Schlüsselenzym", dessen Aktivität den Gesamtdurchsatz bestimmt. Welche Arten der Enzymregulation gibt es? Enzyme in der medizinischen Praxis 8. Erklären Sie das Prinzip des optischen Tests nach O. Warburg! Was ist ein gekoppelter optischer Test! 9. Welche diagnostischen Schlussfolgerungen kann der Arzt ganz allgemein aus der veränderten Aktivität eines Enzyms im Serum ziehen? Differenzieren Sie dabei zwischen solchen Enzymen, die dort normalerweise nur in Spuren anzutreffen sind (Zellenzyme), und einigen anderen, die physiologisch in den Kreislauf abgegeben werden (Sekretenzyme). Behandelte Themen aus dem Gegenstandskatalog 2 Aufbau und Eigenschaften der Materie 2.3.5 funktionelle Gruppen 3 Stoffumwandlungen 3.1.2 Kinetik, Thermodynamik 3.1.3 gekoppelte Reaktionen 5.1 Aminosäuren 5.1.1 Klassifizierung 9 Grundlagen der Thermodynamik und Kinetik 9.1 Grundbegriffe der Energetik und Kinetik 9.1.1 endergon/exergon, endotherm/exotherm 9.1.2 Gibbs' freie Energie (=freie Reaktionsenthalpie) 9.1.3 Reaktionsenthalpie 9.1.4 Reaktionsentropie 9.1.5 Gibbs-Helmholtz-Gleichung 9.1.8 Reaktionsgeschwindigkeit 9.1.11 Energieprofil 9.1.13 Katalyse 10 Bioenergetik und Biokatalyse 10.1 Energetik und Kinetik biochemischer Reaktionen 10.1.1 reversible Reaktionen 10.1.2 Fließgleichgewicht 10.1.3 gekoppelte Reaktionen 10.1.4 "energiereiche" Verbindungen 10.1.5 Biokatalyse 10.1.6 Enzymkinetik 10.1.7 Hemmung von Enzymen 10.1.8 Enzymaktivität 11 Prinzipien der Stoffwechselregulation 11.1.1 Regulation der Enzymaktivität durch die Substratkonzentration 11.1.2 negative Rückkopplung 11.1.3 allosterische Regulation 11.1.4 enzymgesteuerte chemische Modifikation von Enzymen 11.1.5 Induktion und Repression der Enzymsynthese 11.1.6 limitierte Proteolyse 11.1.7 Protein-Protein-Interaktion