6 . 80 タンパク質。三次 元 構造 6 ・ 1 二 次構 造 8 1 8 シート 180 .~ Guided Exploration7:Hydrogenbondingi nt l shee t s Paulin g が α ヘリ ッ クスを提案した 195 1 年, Pauling と Corey は F シー トという別な 二次構造がありうると提案した . α ヘリ ッ ク スのよ うに, 戸シ ートもポリ ペ プチド主鎖の水素結合能力をフ 90 ルに 利用 している.しかし α ヘリ ッ クスではポリペプチドの同 一 鎖内で水素結合ができるのに対し, β シートでは隣り合う鎖の閥 F シー トは 2 種類ある . n u 〔 凶〕 世主 に水ぷ結合ができる. 1. 逆平行。シ ート では水素結合する 2 本の隣接鎖は逆向きに走 る(図 6 ・ 9a) . 2. 平行 8 シート では水素結合を形成する 2 本の隣接鎖は同方向 -90 に走る( 図 6 ・ 9 b) . ( a ) 逆平行 180 -180 -90 0 90 180 4 〔度〕 図6 ・ 6 ラマチ ャンド ラ ン ・ ダ イ アグ ラム 青色の部分が,グリシン とプロリン以外のすべてのアミノ酸残基において立体的に可能な併 と併の範囲を示す.緑色の部分はより混みあ っ た併と併の ( 限界 ) 値を示す . オレンジ色の丸は,さまざまな 二 次構造に対応するコン ホメーショ ン を 示 す. ト, α = 右巻き α ヘリ ッ クス,↑ t = 平行 F シー ↑↓ = 逆平行 p シート, C = コラーゲンのヘリ ッ クス, α L =左 巻き α ヘリ ッ クス. ( b ) 平行 政 。 B. 規則的二次構造: α ヘリックスと β シート •-fl, GuidedExploration6・ Stable h e l i c e si nproteins:theα helix タンパクのいくつかの 二 次構造単位は非常に普遍的で,アミノ 酸配列は千差万別で、も,同じ構造単位をとる. α ヘリ ッ クス と 8 シー ト がその構造単位である.これらの構造単位は連続する残基 図6 ・ 7 a ヘリ ッ クス 右巻き α ヘリックスは, l 回り 3 . 6 残基であ る.破線はポリペプチド鎖上で 4 残基離れた C = O と N - H の問の 水素結合を示す [ イラストは I rv in g Ge i s. 画像は Irv in g t ion/ Howar dHugh e sMe d ic alIn s titute. 。 HHMI. •-Q, KinemageE x e r c i s e3-2, AnimatedF i g u r e s G e i sCole c ュ 許可を得て転戦] に 一 定の併といが反復して現れるので, 規則的二次構造 とよぶ. 図 6 ・ 9 β シート 破線はポリペプチド鎖問の水素結合を示す.側鎖 は 省 く . (a ) 逆平行 /3 シート. ( b ) 平行 3 シート [ イラストは I r v i n gGe i s. 画f象は Irv ing Gei sCole c ti on/ Howar dHugh e sMe di c al In stitute. 。 HHMI. 許可を得て剛造] •-Q, K inemageE x e r c is e3-3, α ヘリ ッ クス 一 連の水素結合で安定化され,かつラマチャンドラン ・ ダイア グラム上で許される併といの値のらせん構造は, だけである . α ヘリックス 図 6 ・ 10 8 シ ートのプリーツ 破線は水素結合を示す.各ポリベプ チド鎖の側鎖 R .1£ (紫) は,シートから交互に逆 Jj 向に,しかし隣りの ポリペプチド鎖とは同方向にそろ っ て突き出す [ イラストは I rvi n g Ge i s. 画{象は I rv i ng G eisCole c ti on/HowardHughe sMedical In sti tu te・ 。 HHMI. 許可を得て転載] •-Q, K ine mag eE x e r c is e3う AnimatedF i g u r e s 195 1 年に Li m』s Pa u l i ng( Box6 ・ I ) が分子モデルをつ くって見いだしたこの構造は,構造生化学の大発見である. α ヘリックス ( 図 6 ・ 7 ) は右巻きである . すなわちらせん輸の方 水素結合が最もうまくできる 戸 シート構造のコンホメ ー ション 向に右手の親指を向けたときに他の指の方向に巻く(図 3 ・ 7 を参 は 図 6 ・ 3 の完全に伸びた形ではなく,プ リー ツ(ひだ)ができる 照) . α ヘリ ッ クスは 3.6 残基で l 回転,その ピ ッ チ ( 1 回転で紬 (図 6 ・ 10) . このため F シ ート 構造は,“プリーツシ ー ト”ともよ 方向に進む距離) は 5.4A である . タンパク中の α ヘリックスは ばれ る.戸シート構造では,隣接残基の側 鎖は交互にシートから 平均約 12 残基からなるが,これはらせん 3 回転あまり,長さ約 反対方向に突き出し,同じ向きの側鎖は 7 . 0 λ 間隔である . 1 sA にあたる . α ヘリックスでは主鎖の n 番残基のペプチド C = O が (n タ ンパク中の F シ ー トは, 2 本から最大 22 本まで,平均 6 本の +4) 番残基のペプチド N - H とらせん軸方向に水素結合をつくる.そ の結果, N … 0 間の距離が 2.sA の理想的な強い水素結合ができ 図6 ・ 8 デル α ヘ リ ッ クスの実体モ 主鎖の C 原子は緑, N 原子は l'f. 0 原子は赤, H 原 し(図 6 ・ 8 ),側鎖どうしも側鎖と主鎖もぶつからない . ヘリック 子は白.側鎖 (黄) はヘリ ッ ク スの外に向く . この α ヘリッ し,きっちりと充填されている. 均 6 残基である . 図 6 ・ l l に 6 本の 戸 鎖からなる逆平行 戸 シート を示す . 44:以下の 戸 鎖からできる平行 戸 シ ー トは珍しい . おそらく平 行戸 シー ト は逆平行 戸 シートに比べて水素結合がひずみ,不安 クスはマ ッ コウクジラのミオ 定 だからであろう (図 6 ・ 9 ) . 逆平行と平行が混ざっ た戸シ ー トも グロピンの構造の 一部. よ くある . . .. ---,_·・・.-' ! --・ ‘・ . - " ,・ 、 司, ・ . ・ ・ -" 、w ・, t ・:!~ .:.~ ~; . • , ・ a ‘ .. ' 唾 τ J ’ J ’• •' ; .: •! ! - . ・ .. p ・‘ . . ,. ~ . ・也 、- - . 、h ・ 『‘ , I l l 一 II・& ー ,睡 " . 、・ ・ -; ,・ •. - ~ .一 三 . . - .‘ ・ 、 Jき ‘ .、一・l ~. . . 一 - 曹 - ~ •"• 、 : ~ 、 ~ ー‘ 」,陣ー , ・・ ペプチド鎖でできる . 各戸鎖 ( ストランド) は最長で 1 5 残基,平 る.アミノ酸残基の側鎖はらせんの外側,図では下向きに突き出 スの内部では各原子がファンデルワ ー ルス相互作用により接触 . • 咽司 a -~ . . ・h ・ ' .ー ・ --. . . ’ ・ a ・ 1証 I f I l I l | I I | 1 | I 図 6 ・ 11 8 シートの実体モデル 主鎖の C は緑, N は w. 0 は赤, H は白.側 jJ1R l左は大きな紫の球. この 6 本の室長からなる /3 シートは タチナタマメの コンカナパリン A の 一 部.
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