タンパク質

6
.
80
タンパク質。三次元構造
6 ・ 1
二
次構
造
8
1
8 シート
180
.~ Guided
Exploration7:Hydrogenbondingi
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shee
t
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Paulin g が α ヘリックスを提案した 195 1 年， Pauling と Corey
は F シートという別な二次構造がありうると提案した． α ヘリッ
クスのように，戸シートもポリペプチド主鎖の水素結合能力をフ
90
ルに利用している．しかし α ヘリックスではポリペプチドの同一
鎖内で水素結合ができるのに対し， β シートでは隣り合う鎖の閥
F シートは 2 種類ある．
n
u
〔
凶〕
世主
に水ぷ結合ができる．
1. 逆平行。シートでは水素結合する 2 本の隣接鎖は逆向きに走
る（図 6 ・ 9a) .
2. 平行 8 シートでは水素結合を形成する 2 本の隣接鎖は同方向
-90
に走る（図 6 ・ 9 b) .
( a ）逆平行
180
-180
-90
0
90
180
4 〔度〕
図6 ・ 6
ラマチャンドラン・ダイアグラム
青色の部分が，グリシン
とプロリン以外のすべてのアミノ酸残基において立体的に可能な併
と併の範囲を示す．緑色の部分はより混みあった併と併の（限界）
値を示す．
オレンジ色の丸は，さまざまな二次構造に対応するコン
ホメーションを示す．
ト，
α ＝右巻き α ヘリックス，↑ t ＝平行 F シー
↑↓ ＝逆平行 p シート， C ＝コラーゲンのヘリックス，
α L ＝左
巻き α ヘリックス．
( b ）平行
政
。
B. 規則的二次構造： α ヘリックスと β シート
•-fl, GuidedExploration6・ Stable h
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l
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nproteins:theα helix
タンパクのいくつかの二次構造単位は非常に普遍的で，アミノ
酸配列は千差万別で、も，同じ構造単位をとる． α ヘリックスと 8
シートがその構造単位である．これらの構造単位は連続する残基
図6 ・ 7
a ヘリックス
右巻き α ヘリックスは，
l 回り 3 . 6 残基であ
る．破線はポリペプチド鎖上で 4 残基離れた C = O と N - H の問の
水素結合を示す［イラストは I rv in g Ge i s. 画像は Irv in g
t
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alIn s titute. 。 HHMI.
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G
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i
sCole
c
ｭ
許可を得て転戦］
に一定の併といが反復して現れるので，規則的二次構造とよぶ．
図 6 ・ 9 β シート破線はポリペプチド鎖問の水素結合を示す．側鎖
は省く . (a ）逆平行／3 シート. ( b ）平行 3 シート［イラストは
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gGe i s. 画f象は Irv ing Gei
sCole
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Howar
dHugh
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In stitute. 。 HHMI. 許可を得て剛造］ •-Q, K
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r
c
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e3-3,
α ヘリックス
一連の水素結合で安定化され，かつラマチャンドラン・ダイア
グラム上で許される併といの値のらせん構造は，
だけである .
α ヘリックス
図 6 ・ 10 8 シートのプリーツ破線は水素結合を示す．各ポリベプ
チド鎖の側鎖 R .1£ （紫）は，シートから交互に逆 Jj 向に，しかし隣りの
ポリペプチド鎖とは同方向にそろって突き出す［イラストは I rvi n g
Ge i s. 画｛象は I rv i ng G
eisCole
c
ti
on/HowardHughe
sMedical
In sti tu te・。 HHMI. 許可を得て転載］ •-Q, K
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195 1 年に Li m』s Pa
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l
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Box6 ・ I ）が分子モデルをつ
くって見いだしたこの構造は，構造生化学の大発見である．
α ヘリックス（図 6 ・ 7 ）は右巻きである．すなわちらせん輸の方
水素結合が最もうまくできる戸シート構造のコンホメーション
向に右手の親指を向けたときに他の指の方向に巻く（図 3 ・ 7 を参
は図 6 ・ 3 の完全に伸びた形ではなく，プリーツ（ひだ）ができる
照）．
α ヘリックスは 3.6 残基で l 回転，そのピッチ（ 1 回転で紬
（図 6 ・ 10） . このため F シート構造は，“プリーツシート”ともよ
方向に進む距離）は 5.4A である．タンパク中の α ヘリックスは
ばれる．戸シート構造では，隣接残基の側鎖は交互にシートから
平均約 12 残基からなるが，これはらせん 3 回転あまり，長さ約
反対方向に突き出し，同じ向きの側鎖は 7 . 0 λ 間隔である．
1 sA にあたる．
α ヘリックスでは主鎖の n 番残基のペプチド C = O が（n
タンパク中の F シートは， 2 本から最大 22 本まで，平均 6 本の
+4)
番残基のペプチド N - H とらせん軸方向に水素結合をつくる．そ
の結果， N … 0 間の距離が 2.sA の理想的な強い水素結合ができ
図6 ・ 8
デル
α ヘリックスの実体モ
主鎖の C 原子は緑， N
原子は l'f. 0 原子は赤， H 原
し（図 6 ・ 8 ），側鎖どうしも側鎖と主鎖もぶつからない．ヘリック
子は白．側鎖（黄）はヘリック
スの外に向く．この α ヘリッ
し，きっちりと充填されている．
均 6 残基である．図 6 ・ l l に 6 本の戸鎖からなる逆平行戸シート
を示す．
44:以下の戸鎖からできる平行戸シートは珍しい．おそらく平
行戸シートは逆平行戸シートに比べて水素結合がひずみ，不安
クスはマッコウクジラのミオ
定だからであろう（図 6 ・ 9 ） . 逆平行と平行が混ざった戸シートも
グロピンの構造の一部．
よくある．
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ペプチド鎖でできる．各戸鎖（ストランド）は最長で 1 5 残基，平
る．アミノ酸残基の側鎖はらせんの外側，図では下向きに突き出
スの内部では各原子がファンデルワールス相互作用により接触
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図 6 ・ 11 8 シートの実体モデル主鎖の C は緑， N は w. 0 は赤， H
は白．側 jJ1R l左は大きな紫の球．この 6 本の室長からなる／3 シートは
タチナタマメのコンカナパリン A の一部．

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