18) ) Di seguito è riportata la curva di titolazione di

pH
18) ) Di seguito è riportata la curva di titolazione di
un amminoacido. Osservando il grafico:
a) stabilire il valore dei pKa dell’aminoacido
b) calcolare il valore del pI e individuarlo sul grafico.
c) Indicare quali forme dell’amminoacido sono
presenti a maggiore concentrazione
a pH 2.2, 5.6 e 10.5.
d) Calcolare la carica netta media a pH 10.5.
14
13
12
11
10
9
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
3.5
-
moli OH /mole amminoacido
19) Sapendo che i valori dei pKa dell’ac. aspartico sono pKa1 = 2.0; pKa2 = 9.9; pKaR = 3.7 costruite la curva di
titolazione, calcolate il punto isoelettrico di tale aminoacido e indicatelo sul grafico. Quali specie sono presenti
e in quale percentuale a pH 4.7 e a pH 6.8?
14
13
12
11
10
9
pH
8
7
6
5
4
3
2
1
0
0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
3.5
-
moli OH /mole amminoacido
20) Scrivere la struttura del peptide: Asn-Cys-Asp-Lys-His-Glu
(Asn = asparagina; Cys = cisteina; Asp = ac. Aspartico; Lys = lisina; His = istidina; Glu = ac. Glutammico)
a) Calcolate in quale parte della scala del pH è il suo punto isoelettrico.
b) Qual’è la sua carica netta a pH 7,5, a pH 1,5, a pH 13.
21) Un polipeptide ricco di Ac. Glutammico (Glu) forma regioni di α-elica a pH < 3 in soluzione acquosa ma a
pH > 5 assume una conformazione estesa. Spiegare il motivo di tale osservazione.
A che valore di pH la polilisina (Lys)n può formare α-eliche?
22) Scrivere la struttura del peptide: Arg-Lys-Ser-Asp-Asn
a- individuare i piani ammidici, a cosa si riferisce tale termine?
b- indicare la carica netta del peptide a pH 1.0; 7.0 e 13.5
c- dire in quale intervallo di pH cade il punto isoelettrico del peptide
23) Dato il tetrapeptide Tyr-Lys-Cys-His, dire se:
a) il peptide possiede un residuo di istidina in posizione 1
b) il peptide è basico
c) il peptide contiene prevalentemente residui amminoacidici idrofobici
d) calcolare la carica netta del peptide a pH 13.0 e a pH 1.0
24) Dati i seguenti tipi di legame indicare per ciascuno il ruolo svolto nel determinare la struttura di una
proteina e quali gruppi vengono coinvolti: covalente; legame idrogeno; ponte salino; forze di van der Waals.
26) Cosa si intende per struttura terziaria di una proteina? Qual è la forza trainante nell’acquisizione della
struttura terziaria?
27) DATO IL SEGUENTE PEPTIDE: Ala-Phe-Lys-Arg
Dire se:
a) IL PEPTIDE HA PROPRIETA’ ACIDE
b) SE IL PEPTIDE è CARICO A pH 7.0, E NEL CASO QUAL’E’ LA SUA CARICA.
28) Disegnare due legami idrogeno uno che fa parte di una struttura secondaria (specificare quale) e uno di
una struttura terziaria, mettendo in evidenza eventuali differenze. Disegnare una possibile interazione
elettrostatica tra due amminoacidi di una catena polipeptidica.
29) Scrivere la formula del peptide: Arg-Ser-Glu-Asp
a) Quanti piani ammidici sono individuati dal peptide?
b) Quale è la carica netta del peptide a pH 7.0?
30) Spiegare brevemente la differenza tra struttura secondaria e terziaria delle proteine.
31) Descrivere brevemente le strutture secondarie ad alfa-elica.
32) Elencate i tipi di struttura secondaria a voi noti, e descrivetene le caratteristiche principali, indicando quali
legami sono responsabili della stabilità della struttura.
33) Di seguito è riportata la curva di titolazione di un aminoacido. Osservata la curva stabilire:
a) quanti gruppi dissociabili possiede l’aminoacido e quali sono i valori di pKa di tali gruppi
b) quali sono le specie presenti nei punti A, B, C, D (scrivere la struttura)
Calcolare il punto isoelettrico dell’aminoacido.
34) Disegnare il diagramma di distribuzione ionica dell’amminoacido che presenta i seguenti valori di pKa:
pKa1= 2.2, pKa2= 9.4
35) Scrivere la formula del peptide a pH 7.0: Arg-Ser-Tyr-Lys-Gln-Asp
Identificate i piani ammidici con un rettangolo, e determinare la carica netta del peptide a pH 7,0, a pH 1,5, a
pH 13.
36) Descrivere brevemente la struttura terziaria delle proteine, indicando da quali interazioni è stabilizzata e
quali sono le differenze rispetto alle strutture secondarie e alla struttura quaternaria.
37) Elencare le interazioni che si stabiliscono fra gli amminoacidi nella struttura terziaria di una proteina.
Disegnare i gruppi chimici coinvolti e i legami a cui partecipano.
38) Quali sono gli aminoacidi più frequenti nella struttura primaria del collageno e in quale posizione spaziale
si dispongono quando si forma la triplice elica?
39) Quali delle seguenti affermazioni sulla struttura terziaria delle proteine è vera
 ( ) la struttura terziaria è stabilizzata esclusivamente da legami covalenti
 ( ) è stabilizzata da un grande numero di legami idrogeno
 ( ) è data dalla regolare ripetizione di motivi strutturali
pH
40) Di seguito è riportata la curva di titolazione di un amminoacido. Osservata la curva stabilire:
c) quanti gruppi dissociabili possiede l’amminoacido e quali sono i valori dei loro pKa;
d) evidenziare le regioni in cui l’amminoacido funziona da tampone;
e) Dire quali punti del grafico corrispondono alla condizione in cui si ha la massima concentrazione della forma
con carica netta +1 e alla condizione in cui si ha la massima concentrazione della forma con carica netta -1.
f) calcolare il punto isoelettrico dell’amminoacido e individuarlo sul grafico, indicando se l’amminoacido in
questione è acido o basico.
12.0
11.8
11.6
11.4
11.2
11.0
10.8
10.6
10.4
10.2
10.0
9.8
9.6
9.4
9.2
9.0
8.8
8.6
8.4
8.2
8.0
7.8
7.6
7.4
7.2
7.0
6.8
6.6
6.4
6.2
6.0
5.8
5.6
5.4
5.2
5.0
4.8
4.6
4.4
4.2
4.0
3.8
3.6
3.4
3.2
3.0
2.8
2.6
2.4
2.2
2.0
1.8
1.6
1.4
1.2
1.0
0.8
0.6
0.4
0.2
0.0
0
0.5
1
1.5
2
2.5
3
3.5
-
Moli OH per mole amminoacido
g)
h)
i)
j)
d)
41) Sapendo che i valori di pKa di un aminoacido sono: pKa1 1.82, pKa2 9.17, pKa3 6.0, disegnare sul
grafico la curva di titolazione attesa per tale aminoacido. Inoltre stabilire:
Di quale aminoacido si tratta e quanti e quali gruppi dissociabili possiede
quali sono le specie prevalentemente presenti ai seguenti valori di pH: 1.82; 6.0; 7.0 e 9.17?
quale è la carica netta negli stessi punti
calcolare il punto isoelettrico dell’aminoacido e indicarlo nel grafico
in quali intervalli di pH questo aminoacido presenta capacità tamponanti
12,8
12,4
12
11,6
11,2
10,8
10,4
10
9,6
9,2
8,8
8,4
8
pH
7,6
7,2
6,8
6,4
6
5,6
5,2
4,8
4,4
4
3,6
3,2
2,8
2,4
2
1
0
0
42)
a)
b)
c)
d)
e)
f)
0,5
1
1,5
Dare una definizione (concisa e completa) di:
Struttura primaria
Struttura secondaria
Struttura terziaria
Struttura quaternaria
Proteina allosterica
Denaturazione proteica.
2
2,5
3

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