ふ り が 氏 お だ な 名 小田 取得学位 としろう 職 俊郎 博士（理学） 名古屋大学大学院 名 教授 理学研究科物理学専攻 Alpebach workshop on Muscle, Myosin and Molecular Motors 2010 において 受賞歴等 表彰（F アクチンの構造解析） 主な担当科目 生化学、生物学、物理学、応用数学、応用数学演習、福祉専門演習、福祉研究演習 所属学会 日本生物物理学会 教 育 業 績 実施 事項 概要 年月(日) 【作成した教科書，教材】 「現代生物科学」シリーズの第三巻「構造機能生 物学」 大学生向きの教科書として岩波書店から発刊された「現代 生物科学」シリーズの第三巻「構造機能生物学」（浅島誠・ 黒岩常祥・小原雄治編）を藤吉好則・中川敦史・前田雄一 郎・嶋田一夫・加藤博章氏らと共同執筆。第二章担当。 平成２３年 （岩波書店） 共同執筆された先生方と岩波書店に集まり、大学生向け 教科書として適当な内容を議論してその方向で執筆した。 「生物学」の参考書に指定する予定。 【実務の経験を有する者についての特記事項】 大学院生を私が主宰していた理研の研究室で研 修生として受け入れ指導した。 平成２３年 名古屋大学大学院理学研究科生命理学科の大学院生、 伊藤卓冬を研修生として受けいれ、修士論文を研究指 導。修士論文は「Spire を用いたアクチン GF 変換制御機 構の研究」。T. Ito et al. J. Mol. Biol. 408:18-25 & 408: 26-48 で発表した。 平成２３年 シ ン ガ ポ ー ル 国 立 大 学 生 物 学 科 の 大 学 院 生 、 S. K. Tewary を理研の研修生として受け入れ、博士論文の一部 を研究指導。Tewary et al. J. Mol. Biol. 406: 416-426 で 発表した。 研 分 目などの名称 著 書 ･ 区 単 共 著書･論文･発表テーマ･作品･演 究 業 発行 ・ 発表 年月 (日) 績 発行所/誌名･巻号/ 学会･展覧会･演奏 備考 会の名称(会場名) （著書） １. 現代生物科学入門 第３巻 構造機能生物学 共著 平成２ ３年 １月 岩波書店 （採録） 本書は蛋白質の構造から細胞機 能を説明する大学生向きの教科 書として編まれた。細胞を時空間 に分け、中川阪大教授が核内、私 と前田名大教授が細胞質内、嶋 田東大教授が細胞外マトリックス、 藤吉京大教授が膜内、加藤京大 教授が時間に関するものを記述し た。我々の細胞質では、運動に関 連する細胞骨格、細胞運動、細胞 分裂の現象とそれに関係するアク チンやチューブリンを記述した。 ２章を前田雄一郎と共同執筆、 PP. 47-10 編者：浅島誠・黒岩常祥・小原雄 治 著者：藤吉好則、中川敦史、前田 雄一郎、小田俊郎、嶋田一夫、西 田紀貴、谷一寿、加藤博章 論 文 朝倉書店 医学者向けに朝倉書店が「生化 学事典」を編むことになり、我々の 専門であるアクチンの項目を執筆 した。私の専門は運動に関わるア クチン系であるが、アクチンの量を 細胞内で一定に保持する MAL シ ステムやアクチンの転写に関して も記述した。また、アクチン関連蛋 白質（Arp）は現在１１種類知られ ているが、この特徴も記述した。 （「アクチン・アクチン結合蛋白質」 の項目。前田雄一郎と共同執筆、 ページ未定） （田中啓二他編） （前田雄一郎 小田俊郎ほか多 数） 平成 １８年 生体の科学 Vol. 57, PP. 484– 485 アクチンは真核細胞に最も豊富に 存在する蛋白質である。このアク チンには等電点が異なる３種類の アクチン分子が知られていたが、 それらの相同性は極めて高く、ア クチンは進化的に最適化され、相 同タンパク質を持たないと思われ てきた。しかし、1990 年以降、まず 酵母からアクチン関連蛋白質 （Arp）が発見され、さらに、バクテ リア・アクチンの発見など、アクチ ン様蛋白質が多数発見されてい る。それらの蛋白質の機能や構造 の違いを議論した。総説。 平成 １９年 Advance in Experimental Medicine and Biology Vol. 592, PP. 385401 X 線繊維回折法を用いて F アクチ ンをモデリングする手法について 論じた。ます、X 線回折像から回 折強度データを抽出し、電子顕微 鏡から得られた位相データと合わ せて、アクチンフィラメントの３次元 再構成像を得た。分解能は 20Å 程度となった。次に、その再構成 像にアクチン分子の結晶構造を置 いて蛋白質の基準振動モードと MD を併用し精密化を行った。この ような手法の有用性について論じ た。（本人は実験と解析の部分を ２. 生化学事典 共著 平成２ ５年発 刊予 定であ った が、出 版社の 都合で 延期さ れてい る （原稿 送付 済み） （学術論文） １．アクチンの比較生物学 単著 2．Modeling of the F-actin structure 共著 担当した。） T. Oda, H. Stegmann, R. R. Schroder, K. Namba and Y. Maéda 3． From the crystal structure of troponin to the mechanism of calcium regulation of muscle contraction. 共著 平成 １９年 Advance in Experimental Medicine and Biology Vol. 592, PP. 37- 46 遺伝的心筋症の原因の一つとし てトロポニンの変異が挙げられる。 2003 年、前田グループはトロポニ ンの構造解析に始めて成功した。 しかし、アクチンフィラメントに結合 して機能する蛋白質のため、構造 決定できない部分も多く、また、結 晶格子内に見られる蛋白質にも多 型が存在していた。心筋症の原因 となる部位は空間的に散らばって おり、構造決定できたコアの部分 に少ない。トロポニンのダイナミック スに注目し、心筋症との関連性に ついて議論した。 （本人はトロポニンの基準振動解 析を行った。） Y. Maéda, Y. Nitanai and T. Oda 4．Molecular structure of the ParM polymer and the mechanism leading to its nucleotide-driven dynamic instability. 共著 平成 ２０年 ２月 EMBO Journal Vol. ２７, No. 3, PP. 570- 579 ParM はバクテリア・アクチンと呼ば れるものの一つである。バクテリア の分裂の際、DNA の分割を司っ ている。高圧 SAXS 実験や顕微鏡 実験はこの蛋白質の会合・解離が GTP を機能スイッチとして制御さ れていることを示唆した。つまり、 ParM 会合のダイナミックスは ATP 駆動ではなく GTP 駆動であると思 われる。また、電子顕微鏡と X 線 繊維回折法による解析は ParM フ ィラメントが、分子間接触は F アク チンと似ているが、巻が F アクチン と異なり左巻であることを示した。 （本人は X 線繊維回折の部分を担 当した。） D. Popp, A. Narita, T. Oda, T. Fujisawa, H. Matsuo, Y. Nitanai, M. Iwasa, K. Maeda, H. Onishi, and Y. Maéda 5．Differences in internal dynamics of actin under different structural states detected by neutron scattering 共著 平成 ２０年 ６月 Biophysical Journal Vol. 94, No. 12, PP. 4880- 4889 中性子非弾性散乱法を用いてピ コ秒、Åの時空間スケールでアク チン分子を構成する水素原子の 運動を観察した。実験はフランス の ILL で行った。G アクチンでは大 きく揺れる水素原子と小さく揺れる 水素原子が観察されたが、F アク チンでは前者だけになった。これ は蛋白質表面にあったループが 重合に伴い固定されたことを示し ている。ループ構造を基本要素と して結合部位が形成されるのは、 重合性蛋白質に共通した特徴で ある。（蛋白質の調製と ILL での実 験を担当した。） S. Fujiwara, M. Plazanet, F. Matsumoto, and T. Oda 6．Total Synthesis of Chondramide C and its Binding Mode to F-Actin. 共著 平成 ２０年 ８月 Angewandte Chemie. International Edition Vol. 47, No. 34, PP. 6473- 6477 F アクチンに結合する生理活性物 質 Chondramide C を全合成する 方法を開発し、F アクチン上の結 合サイトを同定し、添加による細胞 への影響について調べた。この結 合サイトはファロイジンと同一であ った。この結果は、F アクチンを安 定化して細胞骨格の動きを止め、 癌細胞の転移を阻害するタイプの 抗がん剤開発に役立つと思われ る。（本人は、結合サイトの検索を 行った。） H. Waldmann, T-S. Hu, S. Renner, S. Menninger. R. Tannert, T. Oda, and S-D Arndt 7．Dual roles of Gln137 of actin revealed by recombinant human cardiac muscle alpha-actin mutants. 共著 平成 ２０年 ８月 Journal of Biological Chemistry Vol. 283, No. 30, PP. 21045- 21053 昆虫細胞 sf9 とバキュロウイルスを 用いたアクチン発現系を開発し た。この系を用いて Gln137 の変異 体（Q137A）を調製し、変異体の重 合特性や ATPase 特性を測定し た。Gln137 から Ala137 への変異 は重合速度を速めるが、重合に伴 う ATP 分解反応を阻害した。つま り、重合しても ATPase が起こらな い。これは、Gln137 が ATP の・リン 酸を攻撃する水を保持するという 仮説を支持する。また、Gln137 は 重合に伴い構造変化して ATPase を促進する部位にあることを示唆 する。（本人は実験計画の策定や 論文の執筆などや研究指導を行 った。この論文で岩佐氏は学位を 取得した。） M. Iwasa, K. Maeda, A. Narita, Y. Maéda, and T. Oda 平成 ２１年 ６月 Nature Vol. 457, No.7228, PP. 441- 445 8．The nature of the globularto fibrous-actin transition. 共著 X 線繊維回折法を用いて 3.3Å分 解能で F アクチンの構造解析を行 った。得られた構造は、F アクチン を形成しているアクチン分子では G アクチン分子に比べ、クレフトを 囲む２つの大きなドメイン同士の捻 じれが解消して、分子全体が平板 化していることを示している。また、 この平板化が螺旋状にアクチン分 子が結合することを可能にしてい ること、逆に、螺旋状にアクチン分 子が結合することで平板構造が安 定化されることを示唆している。 （本人は実験・解析・執筆などすべ てを担当した。） T. Oda, M. Iwasa, T. Aihara, Y. Maéda, and A. Narita 論文 18 で明らかにした ParM フィ 9．Protofilament formation of ParM mutants. 共著 平成 ２１年 ５月 Journal of Molecular Biology Vol. 388, No. 2, PP. 209- 217 10．Distinct conformations of in vitro and in vivo amyloids of huntingtin-exon1 show different cytotoxicity 共著 平成 ２１年 ６月 Proceeding of the National Academy of Sciences of the United States of America Vol. 106, No. 24, PP. 9679– 9684 11．Nucleotide-dependence of G-actin conformation from multiple molecular dynamics simulations and observation of a putatively polymerization-competent superclosed state. 共著 平成 ２１年 ８月 Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics Vol. 76, No. 2, PP. 353– 364 ラメントの構造は、２本のストランド 間の結合が２個の塩橋 Glu35 -Lys258 と Asp63-Arg262 で 形 成されることを示している。この塩 橋を壊す変異体 L258D, R262D,L258D/R262D を調製して 電子顕微鏡と X 線繊維回折を使 って構造解析した。これらの変異 体は１ストランドの構造をしている ことが分かった。つまり、ParM では 個々のストランドが構造のユニット であり、それが互いに巻きつく形 でフィラメントが形成されることが分 かった。（本人は X 線を用いた解 析の部分を担当した。）D. Popp, M. Iwasa, K. Maeda, A. Narita, T. Oda, and Y. Maéda ハンチントン舞踏病の特徴は、ポリ グルタミン鎖をもつタンパク質がア ミロイド線維を形成していることで ある。しかし、このアミロイド形成が 直接的な原因になるのか、あるい は、単に二次的に現れるのか、分 かっていない。本研究は、この ポ リグルタミン鎖を持つハンチントン ーエクソン１(thtt)が、異なった温 度で（4 度と 37 度）異なったアミロ イド線維を形成すること、それに応 じて毒性が異なることを示した。つ まり、thtt のアミロイド形態が、ハン チントン舞踏病の細胞障害の重要 な決定因であることを示唆してい る。(本人は X 線を用いた解析の 部分を担当した。) Y. Nekooki-Machida, M. Kurosawa, N. Nukina, K. Ito, T. Oda, and M. Tanaka） G アクチンのダイナミックスを分子 動力学シミュレーションで調べた。 ADP を結合した G アクチンのみに 見られる準安定なコンフォメーショ ンを見出した。このコンフォメーシ ョンでは、アクチン分子を構成する ２つのドメインが各々の中心軸の まわりに捻じれて、２つのドメインに 囲まれたクレフトが、通常の G アク チン構造より閉じていた。我々はこ の構造を super closed と名づけ た。この構造は F アクチンで見ら れるアクチン分子の構造と通常の G アクチン構造の中間的なものに 見える。（研究計画の策定と結果 の議論を主に行った。） T. Splettstoesser, F. Noé, T. Oda, and J. C. Smith 12．アクチンフィラメントの構造と 動態：アクチン分子の重合に ともなう構造変化 単著 平成 ２１年 生物物理 Vol.49, No. 5, PP. 238- 241 13．アクチン重合にともなう構造 変 単著 平成 ２１年 蛋白質・核酸・酵素 Vol.54, No.14, PP. 1864- 1869 14．Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA 共著 平成 ２２年 ４月 Journal of Molcular Biology Vol.397, No.4, PP. 1031- 1041 15．Reconstitution of the muscle thin filament from recombinant troponin components and the native thin filaments. 共著 平成 ２２年 ４月 Analytical Biochemistry Vol. 399, No. 2, PP. 299- 301 共著 平成 ２２年 ７月 Structure Vol. 18, No. 7, PP. 761- 767 16．Multiple Conformations of F-actin. F アクチン原子モデルの解説を行 った。また、この構造から見られる F アクチン形成原理を議論した。 総説。 分子生物学者や生化学者に F ア クチンの構造から見える F アクチン の形成原理を解説した。総説。 AlfA は、細胞分裂の際、DNA の 分離を担う蛋白質の一つであり、 枯草菌から発見された。この蛋白 質は重合して繰り返し周期 180 Å、7/3 の螺旋対称性を持つフィ ラメントを基本としたバンドル、ラフ ト、ネットなど多様な構造体を形成 する、AlfA は ATP や GTP に関わ らず速やかに重合する。この重 合・解離のダイナミックスはチュー ブリンで見られる動的不安定性型 よりアクチンで見られるトレッドミリ ング型と一致した。また、X 線を用 いてフィラメントの安定性を調べた ところアクチンと MreB の中間であ った。 （本人は X 線による解析を担当し た。） D. Popp, A. Narita, U. Ghoshdastider, K. Maeda, Y. Maéda, T. Oda, T. Fujisawa, H. Onishi, K. Ito, and R. C. Robinson 既に、筋肉細いフィラメントを研究 するために、ウシ心筋から筋肉細 いフィラメントを抽出する方法を開 発している。これは、トロポニン、ト ロポミオシン、アクチンから再構成 された細いフィラメントと比べ、各 蛋白質の量比が筋肉から直接決 めたものに近い。つまり、制御蛋 白質の脱落がなく構造解析に最 適であるが、変異体実験等は難し かった。そこで、単離した筋肉細 いフィラメントのトロポニンを発現精 製したトロポニンと入れ替える方法 を開発した。（細いフィラメントの精 製方法の確立と X 線繊維回折に よるサンプルチェックを担当し た。）F. Matsumoto, S. Deshimaru, T. Oda, and S. Fujiwara F アクチンの構造をもとに、これま で測定されたアクチンの重合過程 に関する知見を整理した。また、 重合に伴うアクチン分子の変形エ ネルギーとフィラメント形成に伴う ボンドのエネルギーとが補償して F アクチンの安定性が決まるモデル を提唱して、多方面から検討し た。（本人は執筆や議論を担当し た。） T. Oda and Y. Maéda 17．X-ray fiber diffraction modeling of structural changes of the thin filament upon activation of live vertebrate skeletal muscles. 共著 平成 ２２年 BIOPHYSICS Vol. 6, No. 1, PP. 13- 26 18．アクチン研究の展望 単著 平成 ２２年 生物物理 Vol.50, No. 5, PP. 216- 217 19．Structure determination of Hibiscus latent Singapore virus by X-ray fiber diffraction: a non-conserved His122 contributes to coat protein stability. 共著 平成 ２３年 ２月 Journal of Molecular Biology Vol. 406, No. 3, PP. 416- 425 筋肉には、収縮状態、ライゴール 状態（ATP が欠乏している状態）、 弛緩状態（収縮制御スイッチが off に成っている状態）がある。骨格筋 では細いフィラメント（アクチン、ト ロポニン、トロポミオシンから成る 複合体）が Ca イオンを結合して on 状態になり、収縮が開始される。カ エル骨格筋を用いて、弛緩状態か ら収縮状態に入るとき、細いフィラ メントがどのように構造変化するか を筋肉の繊維回折で明らかにし た。（本研究に用いられた細いフィ ラメントの構造モデルを構築する 際、単離した筋肉の細フィラメント の構造を基にして手伝った。） T. Matsuo, Y. Ueno, Y. Takezawa, Y. Sugimoto, T. Oda and K. Wakabayashi アクチンに関する今後の研究動向 について展望した。アクチンは 1942 年にシトラウプにより発見され た。研究初期には、筋肉特有な蛋 白質と考えられていたが、非筋細 胞でも発見され、今では、ほとんど の細胞で確認されている。また、 動物細胞だけでなく、植物細胞で も発見され、さらに、バクテリアにも アクチン様蛋白質が発見された。 そして、多くの細胞機能に係わる。 これまで、重合・脱重合（トレッドミ リング）や構造など物理化学的性 質の解明が主であったが、今後 は、細胞内でアクチンの動態がア クチン結合蛋白質群によってどの ように制御され、セミマクロな生理 機能に転換されていくのかを中心 に研究が進められていくであろう。 総説 X 線繊維回折法を用いて、棒状ウ イルス HLSV の構造解析を 3.6Å 分解能で行った。このウイルスは ハイビスカスの葉をモザイクにする ウイルスで、TMV（タバコモザイク ウイルス）とアミノ酸配列が似てい る。TMV で分子置換することにより 位相を取得して電子密度マップを 作製し、オミットマップを作りながら 慎重にモデリングを行った。得ら れた構造は、TMV に酷似した。し かし、アミノ酸配列に違いがある His122 付近で HLSV ではヘリック スが折れており、そのため TMV と 重合能に違いが生じることが分か った。（本人は大学院生 Tewary を 指導しながらモデル構築を担当し た。） S. K. Tewary, T. Oda, A. Kendall, W. Bian, G. Stubbs, S.-M. Wong, and K. Swaminathan 20．Human Spire Interacts with the Barbed End of the Actin Filament. 共著 平成 ２３年 ２月 Journal of Molecular Biology Vol. 408, No. 1, PP. 18- 25 21．Electron Microscopic Visualization of the Filament Binding Mode of Actin-Binding Proteins. 共著 平成 ２３年 ２月 Journal of Molecular Biology Vol. 408, No. 1, PP. 26- ４８ 2006 年、Spire がアクチン核形成 因子であると報告された。通常、 細胞内では、アクチンフィラメント の B 端が伸長するので、B 端の伸 長開始因子を核形成因子と呼ぶ。 B 端が伸長するためには、B 端に 次のアクチン分子が結合可能、つ まり、B 端がフリーであると予想さ れる。そこで、Spire の結合位置を 金コロイド法（論文３２）を用いて決 定した。その結果は予想に反し て、B 端側にのみ結合していた。 つまり、通常の核形成因子と異な っていた。また、１個の金コロイド に複数の Spire が結合している状 況で重合に著しい加速が観察さ れたので、複数の Spire が共同し て核形成過程を駆動することが示 唆された。（本人は研究を企画し、 大学院生の伊藤君を研究指導し て研究を先導した。） T. Ito, A. Narita, T. Hirayama, M. Taki, S. Iyoshi, Y. Yamamoto, Y. Maéda and T. Oda 論文３１と連報で手法の論文。電 子顕微像を用いた複合体の構造 解析では、複合体全体の電子密 度図が得られるだけで、通常、構 成蛋白質の配置はわらない。そこ で、金コロイドを用いて構成蛋白 質の配置を同定する方法を確立し た。この方法の特徴は、金コロイド を使用直前に活性化して Ni-NTA と結合させるので、コロイドの安定 性・均一性が高い。また、His-tag を用いて蛋白質に結合させるの で、ハンドリングが簡便である。さ らに、ウランでネガティブ染色して もこの金コロイドは十分に検出でき る、などである。（本人は手法の開 発に係わった。） T. Ito, T. Hirayama M. Taki, S. Iyoshi, S. Dai, S. Takeda, C. Kimura-Sakiyama, T. Oda, Y. Yamamoto, Y. Maéda, and A. Narita 22．Structural basis for the slow dynamics of the actin filament pointed end. 共著 平成 ２３年 ４月 EMBO Journal Vol. 30, No. 7, PP. 1230- 1237 23．Internal motions of actin characterized by quasielastic neutron scattering. 共著 平成 ２３年 ５月 European Biophysics Journal Vol. 40, No. 5, PP. 661- 671 24．Role of the actin ala-108-pro-112 loop in actin polymerization and ATPase activities. Coupling of the hydration water dynamics and the internal dynamics of actin detected by quasielastic neutron scattering. 共著 平成 ２４年 １２月 Journal of Biological Chemistry Vol. 287, No. 52. PP. 43270- 43276 アクチンフィラメントの両端は重合 能が異なり、P 端と B 端と呼ばれて いる。重合実験によれば P 端で起 こる重合は構造変化が律速反応と なっている。その過程を知るため に、P 端の構造を低温電子顕微鏡 で調べた。この結果、一番端のア クチン分子が相補的なストランドに 倒れる形で結合していることが分 かった。そのためフィラメントの中 央部分と比較して過剰な結合をし ている。過剰な結合を形成・切断 するために過剰なエネルギーが必 要で、構造変化律速として観察さ れたと思われる。（本人は、この構 造をもとにアクチンのトレッドミリン グがどのように起こるかを議論し り、F アクチン中央部との違いにつ いて整理したりした。） A. Narita, T. Oda and Y. Maéda 論文１６の中性子非弾性散乱実験 では非弾性成分を抜いた弾性散 乱成分(散乱によるエネルギーの やり取りが 0.7・eV 以下のもの)を扱 ったが、この論文では僅かなエネ ルギーのやり取りが起こる準弾性 散乱領域を解析した。結果は Gアクチンでは、表面のループが柔 軟で、振幅の大きな拡散的な熱運 動をしている原子が多い。一方、 F-アクチンでは、大振幅の熱運動 が抑えられている。つまり、G アク チンの表面にあった大きく熱運動 するループが、F アクチンでは他 のサブユニットとの結合に使われ ることを示唆する。この結果は１６ 番の論文と一致している。 （本人は試料調製と実験をおこな った。）S. Fujiwara, M. Plazanet, F. Matsumoto and T. Oda アクチン分子に平板化が起こるた めには、２つの大きなドメインの境 界面が滑り合わなくてはならない。 この界面である A108-P112 ループ の役割を知るために、アクチン変 異体 A108G と P109A を調製し、そ の重合速度、ATPase 速度等を測 定した。この結果から、このループ の硬さが、過剰なドメイン間結合を 阻害し、平板化のバリアを低くする ために重要であるとの知見を得 た。（本人は研究計画と論文の執 筆を行った。） M. Iwasa, T. Aihara, K. Maeda, A. Narita, Y. Maéda, and T. Oda 25．Coupling of the hydration water dynamics and the internal dynamics of actin detected by quasielastic neutron scattering. 共著 平成 ２５年 ２月 Biochemical and Biophysical Research Communications Vol,431, No. 3, PP. 542– 546 26．Cooperative and Non-cooperative conformational changes of F-actin induced by cofilin. 共著 平成 ２５年 ５月 Biochemical and Biophysical Research Communications Vol,435, No. 2, PP. 229– 233 27．Difference in hydration structures between F-actin and myosin subfragment-1 detected by small-angle X-ray and neutron scattering. 共著 平成 ２５年 BIOPHYSICS. Vol. 9, Vol. 1, PP. 99- 106 アクチンの湿潤粉末(水和率０．３ と１．０)を調製し中性子非弾性散 乱を用いて、アクチン分子の水和 第一層の水分子の運動性を調べ た。結果は G アクチン、F アクチン ともにバルクの水より遅く運動する 束縛水を纏っていること、その束 縛水は F アクチンの方が遅いこと を示した。この関係は、G アクチン と F アクチンを構成するポリペプチ ド鎖の運動性と似ており、束縛水 の運動と蛋白質の内部運動には 相関があることを示している。（本 人は試料調製と実験を担当。） S. Fujiwara, M. Plazanet, and T. Oda F アクチンに cofilin が結合すると F アクチンの螺旋構造が変化し、解 離反応が促進される。１本のフィラ メントの上で、螺旋構造の変化は どのように起こるのかをアクチン変 異体を利用した EPR 法を用いて 調べた。Cofilin の結合量に比例し て、アクチンの第２ドメインの構造 を変化させる分子が増加していく が、ストランド間にある C 末付近は cofilin 結合量に対して協同的に構 造変化する分子数が増えていくこ とが分かった。螺旋構造の変化は 順々に起こっていく現象ではなく、 フィラメントを構成するアクチンの 内約半分に cofilin が結合すると急 激に起こることを示唆した。（本人 は実験を指導し論文を執筆。） T. Aihara and T. Oda 中性子小角散乱と X 線小角散乱 では散乱するものが異なるため違 う構造情報を得ることができる。蛋 白質分子を重水にいれ中性子散 乱を測定すると重水素からの散乱 が弱いため、主に蛋白質のポリペ プチド鎖の広がりが得られる。一 方 X 線で測定すれば、束縛水も 含めた広がりが見積もられるの で、これらの情報から水和層の大 きさが見積ることが出来る。F アク チンは棒状複合体であり、周辺に ある水分子の運動性が球状分子 と異なるとの報告あるのでそれを 束縛水の厚さという観点から検討 した。定性的にはこの主張を裏付 けた。（本人は試料調製と実験を 担当。） T. Matsuo, T. Arata, T. Oda, and S. Fujiwara 28．Internal dynamics of F-actin and myosin subfragment-1 studied by quasielastic neutron scattering そ の 他 （その他 依頼原稿） 1. フィラメント状たんぱく質複合 体の構造解析： 2. Actin molecule becomes a flat conformation by polymerization. 共著 単著 平成 ２７年 Biochemical and Biophysical Research Communications （in press） 平成２ ０年 日刊工業新聞 理研 の 最 前 線 No.068, 2008-04-22 平成２ ２年 SPring-8 Research Frontiers 50-51. 単著 F-アクチンの周りの水分子はバル クの水より拡散定数が大きいことが M.Suzuki らによって誘電緩和法を 用いて報告されている。さらに、ミ オシンが相互作用すると速い運動 をする水分子が増えることも報告 されている。我々な中性子準弾性 散乱法を用いて、水分子の並進 拡散運動や回転拡散運動を測定 した。その結果は以前の報告を支 持するものであった。つまり、ミオ シンとの相互作用によりアクチンの 周りにある速い運動をする水分子 が増加することが分かった。（中性 子準弾性散乱法を用いて解析す る際必要な散乱パターンを X 線で 測定した。）T. Matsuo, T. Arata, T. Oda, K. Nakajima, S. OhiraKawamura, T. Kikuchi, S. Fujiwara 小田俊郎 （新聞解説記事） T. Oda （SPring-8 の広報誌） （その他 招待講演） 1. アクチンフィラメントの構造 解析 単著 平成 １９年 ６月 大阪大学蛋白質研 究所セミナー「放射 光が拓く繊維高分子 のルネッサンス」 大 阪 小田俊郎 2. Novel model for F-actin structure. 単著 平成 ２０年 ５月 International Symposium “Thick and Thin Filament Regulation in Striated Muscle”, Madison, USA. T. Oda 3. アクチン G-F 変換に伴う構 造変化 単著 平成 ２１年 ３月 シンポジウム：名大の 生物物理の生誕 50 周年 名古屋 小田俊郎 4. 重合にともなうアクチン分子 の構造変化” 単著 アクチンの構造とダイナミッ 単著 第 47 回日本生物物 理学会年会 シンポ ジウム 徳島 日本学術振興会 回 小田俊郎 5. 平成 ２１年 １０月 平成 小田俊郎 クス ２２年 １０月 折構造生物第 169 委 員会 東京 6. Structure and Dynamics of actin molecule. 単著 平成 ２２年 １２月 IMCB seminar, Institute of molecular cell biology, Singapore. T. Oda 7. アクチンの構造とダイナミッ ク 単著 平成 ２３年 ２月 大阪大学蛋白質研 究所セミナー「電子 顕微鏡最先端」 大 阪 小田俊郎 8. アクチンの構造とダイナミッ クス 平成 ２３年 ２月 第 11 回日本蛋白質 科学会年会 大阪 小田俊郎 9. Structure and dynamics of actin molecule 単著 平成 ２４年 ３月 International Workshop “from structure to dynamics: for our understanding of protein-protein interactions” Nagoya, Japan. T.Oda 10. 蛋白質の構造研究 -SPring-8 and XFEL 単著 平成 ２４年 １２月 第 15 回 XAFS 討論会 鳥取 小田俊郎 11. 蛋白質ダイナミックス研究 -SPring-8 and XFEL 単著 平成 ２５年 ２月 RSC セミナー 播磨 小田俊郎 12. Nucleation of actin polymerization detected by t he small angle X-ray scattering 単著 平成 ２５年 ６月 A “Koki” symposium to Honor Emeritus Professor Katsuzo Wakabayashi, Osaka, Japan. T.Oda 13. Formation of F-actin 単著 平成 ２５年 The 1st Awaji International Workshop on Electron Spin Science & Technology: Biological and Materials Science Oriented Application, Awaji, Japan. T.Oda 単著 ６月
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