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2 Binde- und Stützgewebe
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Binde- und Stützgewebe
Fragen in den letzten 10 Examen: 15
Das Binde- und Stützgewebe ist das zweite
große Thema dieses Skripts. Erfreulicherweise beschränken sich die Fragen zu diesemThemengebiet fast ausnahmslos auf das Protein
Kollagen. Deshalb liegt hier auch der Schwerpunkt dieses Kapitels. In einem kurzen Exkurs
wird dann noch das Vitamin C behandelt, das
eine große Rolle bei der Kollagenbiosynthese
spielt. Da in den letzten Jahren auch häufiger
Fragen zum molekularen Aufbau von Knorpel
und Knochen gestellt wurden, wird zu guter
Letzt noch auf die biochemischen Grundlagen
dieser Gewebe eingegangen.
2.1
–– Glycin ist eine kleine Aminosäure und lässt
das Abknicken der Proteinkette zu.
–– Die Aminosäure Prolin ist sehr sperrig und
schränkt die freie Drehbarkeit der Proteinkette ein.
–– An den Lysin- und Hydroxylysinresten wird
das Kollagen quervernetzt und so wasser
unlöslich gemacht.
Im Verlauf der Synthese werden einzelne Aminosäuren des Kollagens zunächst Vitamin Cabhängig hydroxyliert. Anschließend können
dann an diese Hydroxylgruppen Galaktoseund Glykosylgalaktose-Reste angelagert werden (s. Abb. 49, S. 66).
Extrazelluläre Matrix
Biosynthese von Kollagen
Zur extrazellulären Matrix gehören die Proteine Kollagen und Elastin, die Proteoglykane
und die Glykosaminoglykane. Gebildet werden diese Substanzen intrazellulär von Bindegewebszellen. Es folgt die Sekretion in den
extrazellulären Raum und dort die weitere extrazelluläre Modifikation.
2.1.1 Kollagen
Das Protein Kollagen wird von Bindegewebszellen synthetisiert und kann in verschiedene
Klassen eingeteilt werden. Dabei unterscheiden sich die Fibrillen der einzelnen Kollagenklassen in Anordnung und Durchmesser.
Neben den fibrillenbildenden Kollagenen gibt
es aber auch nicht-fibrillenbildendes Kollagen,
das z. B. als Basalmembran verwendet wird. In
der Proteinkette des Kollagens findet sich die
spezifische Aminosäureabfolge: Glycin – X – Y.
X und Y können für Lysin, Hydroxylysin oder
Hydroxyprolin stehen, wobei an der X-Position meist ein Prolin und an derY-Position meist
ein Hydroxyprolin auftritt.
Jede dieser Aminosäuren erfüllt im Kollagen
ihre spezielle Aufgabe:
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Die Biosynthese des Kollagens teilt sich in einen
intrazellulären und einen extrazellulären Anteil
auf (s. Abb. 48 a, S. 64 + Abb. 48 b, S. 65).
Im intrazellulären Anteil der Kollagensynthese
werden folgende Schritte durchlaufen:
1. An Ribosomen des endoplasmatischen Retikulums (ER) entsteht das Prä-Prokollagen
(inkl. Signalpeptid).
2. Die Abspaltung des Signalpeptids im Lumen des endoplasmatischen Retikulums
führt zum Prokollagen.
3. Im Lumen des ER bilden die Prokollagene
eine linksgewundene Kollagen-α-Helix aus.
4. Das Registerpeptid (N-terminaler Abschnitt
eines Prokollagens) ermöglicht hier ‒ also
noch intrazellulär ‒ die Zusammenlagerung
dreier Kollagen-α-Helices zu einer Tripelhelix.
5. Es folgt die Hydroxylierung von Prolyl- und
Lysyl-Resten. Diese Reaktionen sind abhängig von Vitamin C, α-Ketoglutarat, O2 und
Fe2+-Ionen.
6. Jetzt wird die hydroxylierte Tripelhelix aus
dem ER (Prokollagen) in den Golgi-Apparat
überführt und dort vor allem an der Amino-

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